Nicola Galvanetto

Nicola a étudié la physique à l’Université de Padoue et à la KU Leuven, avant d’obtenir un doctorat en biophysique et neurobiologie à l’École internationale des études avancées (SISSA) de Trieste. Il a ensuite effectué un postdoctorat, puis obtenu une bourse Ernst Hadorn à l’Université de Zurich, où il a étudié la dynamique, les interactions et l’assemblage des protéines intrinsèquement désordonnées, avec pour objectif plus large de comprendre leur rôle dans les maladies.

En mars 2026, il a créé son équipe à l’Institut de biologie structurale (IBS) à Grenoble, où il dirige un programme de recherche en biophysique des molécules uniques, soutenu par une subvention ATIP-Avenir. Ses recherches visent désormais à partir de l’échelle moléculaire pour comprendre comment les interactions entre molécules uniques donnent naissance à l’organisation collective et à la complexité des systèmes vivants, et comment la perturbation de cette organisation peut, à terme, conduire à des maladies.

 Dynamique des molécules uniques lors de l’agrégation aux interfaces des condensats biomoléculaires - Interfaces

L’organisation précise des composants cellulaires dans l’espace et le temps constitue un phénomène naturel remarquable. Les cellules assurent cette organisation grâce à des organites délimités par des membranes, mais aussi à des compartiments dépourvus de membrane, appelés condensats biomoléculaires. Ces condensats se forment par séparation de phase et concentrent des protéines et des acides nucléiques dans des phases liquides distinctes, permettant ainsi une régulation biochimique efficace et favorisant les échanges moléculaires à travers ces interfaces.

Au sein des condensats, les protéines sont dynamiques : elles interagissent de manière transitoire et se déplacent librement. Toutefois, notamment à la surface des condensats, certaines protéines peuvent adopter des conformations anormales et s’agréger pour former des structures solides, ce qui peut modifier leurs fonctions et devenir toxique pour la cellule.

Mon projet vise à comprendre et moduler le comportement des protéines aux interfaces de séparation de phase, avec une résolution à l’échelle de la molécule unique, en :

1. Visualisant l’agrégation des protéines : utiliser des techniques avancées de spectroscopie à molécule unique pour observer les changements de conformation et l’agrégation des protéines à la surface des condensats.
2. Identifiant les facteurs impliqués : étudier les propriétés physico-chimiques des interfaces des condensats, notamment les champs électriques et la répartition des ions, afin de déterminer leur influence sur le comportement des protéines.
3. Prévenant les changements de conformation anormaux : explorer des stratégies permettant de modifier les propriétés des surfaces au moyen de champs externes ou d’interventions moléculaires afin de réduire l’agrégation protéique délétère.

Ces recherches présentent un intérêt majeur pour l’étude des maladies neurodégénératives, dans lesquelles l’agrégation des protéines constitue une caractéristique fréquente. En ciblant les premières étapes de l’agrégation à l’échelle nanométrique, ce projet vise à contribuer au développement de nouvelles stratégies thérapeutiques.

Au-delà de cet intérêt médical, mes recherches cherchent à mettre au jour les principes fondamentaux qui régissent les interfaces biologiques. En étudiant la manière dont les surfaces influencent le comportement des biomolécules, je souhaite approfondir notre compréhension des relations complexes entre les processus essentiels du vivant et les phénomènes d’interface, et ainsi mieux comprendre les mécanismes fondamentaux qui sous-tendent ces interactions.