Comment les mitochondries des plantes fabriquent leurs protéines
Les ribosomes mitochondriaux des plantes, responsables de la production des protéines indispensables à la respiration, possèdent des caractéristiques uniques encore mal comprises. Dans une étude publiée dans Nature Communications, des scientifiques apportent un éclairage inédit sur les particularités du fonctionnement et de la biogenèse des ribosomes mitochondriaux des plantes.
Un ribosome mitochondrial taillé pour les plantes
Les mitochondries sont des compartiments essentiels présents chez la plupart des organismes eucaryotes. Elles produisent l’ATP, principale source d’énergie cellulaire, et participent à des processus vitaux tels que l’apoptose ou la synthèse de métabolites importants. Chez les plantes, elles complètent l’activité des chloroplastes, qui assurent la production d’énergie mais ne couvrent pas l’ensemble des besoins métaboliques.
Héritées d’une ancienne symbiose, les mitochondries possèdent leur propre ADN ainsi que leurs propres systèmes d’expression génétique. Parmi eux, le ribosome mitochondrial ou mitoribosome, assure la fabrication de certaines protéines indispensables à la respiration cellulaire. Ces mitoribosomes ont fortement divergé au cours de l’évolution et montrent une grande diversité selon les espèces. Chez les plantes, ils sont particulièrement volumineux et complexes, comportant de nombreuses protéines spécifiques et des ARN ribosomiques étendus. Malgré des avancées récentes, de nombreux aspects de leur fonctionnement et de leur assemblage restaient mal compris.
Un nouvel éclairage sur la biogenèse des ribosomes mitochondriaux des plantes
Dans un article publié dans la revue Nature Communications, les scientifiques ont obtenu, grâce à la cryo-microscopie électronique, des images de très haute résolution du mitoribosome végétal en pleine activité. Ils l’ont observé en train de traduire un ARN messager, associé à un ARN de transfert positionné dans le site actif et portant une protéine en cours d’élongation. Les scientifiques ont également capturé une étape clé de la maturation du ribosome, offrant une vue dynamique inédite de cette machinerie complexe.
En combinant ces données structurales avec du séquençage nanopore et de la spectrométrie de masse, ils ont identifié 19 modifications chimiques spécifiques des ARN ribosomiques. L’étude révèle aussi un stade tardif d’assemblage de la petite sous-unité impliquant la protéine RsgA. Chez les plantes, cette protéine présente une extension unique qui vient temporairement obstruer le canal de l’ARN messager, empêchant ainsi toute traduction prématurée tant que l’assemblage n’est pas achevé.
Ces résultats apportent des éclairages essentiels sur les particularités du fonctionnement et de la biogenèse des ribosomes mitochondriaux des plantes.
Figure : Résumé graphique montrant, au centre, la structure à haute résolution du ribosome mitochondrial du chou-fleur ; à gauche, le facteur d’assemblage RsgA de la petite sous-unité du ribosome ; en haut à droite, des modifications de bases de l’ARN ribosomique ; en bas à droite, un gros plan du centre de décodage du ribosome contenant un ARN de transfert dans le site P, illustrant le mécanisme de traduction dans les mitochondries végétales.
En savoir plus : Skaltsogiannis, V., Wolff, P., Nguyen, TT. et al. Structural insights into cauliflower mitoribosome in translation state and in association with a late assembly factor. Nat Commun 16, 10839 (2025). https://doi.org/10.1038/s41467-025-65864-z
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